Descubren un mecanismo de conmutación reversible sensible al oxígeno en las bacterias

lainformacion.com

martes, 11/09/12 - 13:37

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Las bacterias que causan enfermedades en los seres humanos tienen un "mecanismo de conmutación reversible" que les permite adaptarse a ambientes carentes de oxígeno, según los científicos de la Universidad de East Anglia, en el Reino Unido. Publicados en 'PNAS', los resultados proporcionan una nueva visión sobre cómo las bacterias captan y se adaptan a ambientes oxigenados.

Descubren un mecanismo de conmutación reversible sensible al oxígeno en las bacterias

MADRID, 11 (EUROPA PRESS)

Las bacterias que causan enfermedades en los seres humanos tienen un "mecanismo de conmutación reversible" que les permite adaptarse a ambientes carentes de oxígeno, según los científicos de la Universidad de East Anglia, en el Reino Unido. Publicados en 'PNAS', los resultados proporcionan una nueva visión sobre cómo las bacterias captan y se adaptan a ambientes oxigenados.

La investigación, en la que también participaron investigadores de la Universidad de Georgia y la Universidad de Sheffield, se centró en el regulador de fumarato y nitrato de reducción (FNR), que detecta la presencia de oxígeno en el ambiente y conecta y desconecta los interruptores de genes específicos de patógenos --tales como 'E. coli'-- cuando no hay oxígeno presente, condiciones que a menudo se encuentran en el tracto intestinal humano.

Según la investigación el oxígeno es detectado por el FNR a través de un cofactor especial --llamado clúster de hierro-azufre-- que sufre una conversión de una forma a otra, más pequeña, haciendo así que la proteína desconecte los genes asociados con el crecimiento sin oxígeno.

El autor principal Nick Le Brun, de la Escuela de Química de la Universidad de East Anglia, señala que "este estudio ha revelado nuevos detalles importantes del mecanismo de conmutación FNR, lo que demuestra que la conversión del clúster puede ir en sentido inverso - de modo que el interruptor es reversible. Esto también destaca un nuevo mecanismo general por el que este tipo de proteína puede autorrepararse si se daña, lo que puede suceder a menudo ya que el clúster de hierro-azufre es altamente reactivo ante el oxígeno y otras especies que están asociadas con el estrés oxidativo, vinculadas a toda una serie de enfermedades, así como al envejecimiento".

Los hallazgos podrían tener una serie de aplicaciones para el desarrollo de nuevos antibióticos y el estudio de las proteínas del clúster hierro-azufre, que se encuentran en todos los tipos de células, donde juegan un papel crucial en muchos procesos como la respiración, la replicación y la reparación del ADN.

El clúster también puede ser dañado por el estrés oxidativo --condiciones que causan daño a los componentes celulares que conducen a la activación de las respuestas de defensa-- lo cual se cree que está involucrado en el desarrollo de muchas enfermedades incluyendo el cáncer, el Parkinson y el Alzheimer.

(EuropaPress)

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